پروتئین های انقباضی: عملکردها، نمونه ها ساختار ماهیچه های اسکلتی ببینید که "اکتین" در سایر لغت نامه ها چیست

پروتئین های اصلی ماهیچه اکتین و میوزین هستند

توده فیبریل های عضلانی از آب (75٪) و پروتئین (بیش از 20٪) تشکیل شده است. نمایندگان اصلی پروتئین های ماهیچه ای اکتین و میوزین هستند که میوزین 55٪ از آنها را تشکیل می دهد.

این پروتئین (MW 460 kDa) به شکل یک هگزامر نامتقارن است. مولکول میوزین دارای یک قسمت کشیده است که از دو مارپیچ تشکیل شده است که یکی روی دیگری پیچیده شده است. هر مارپیچ یک سر کروی در یک انتها دارد. هگزامر (6 زیر واحد) شامل یک جفت زنجیره سنگین (MW 200 کیلو دالتون) و دو جفت زنجیره سبک (MW 15-27 کیلو دالتون) است. زنجیره های سنگین از یک دامنه C ترمینال یک مارپیچ خطی دراز (1300 باقیمانده اسید آمینه) و یک دامنه N ترمینال کروی (حدود 800 باقیمانده اسید آمینه) تشکیل شده است. دو حوزه a-مارپیچ متعلق به دو زنجیره سنگین با هم یک ساختار فوقمارپیچ پایدار با دو سر کروی شکل می دهند (شکل 17.8).

مولکول کامل میوزین همچنین حاوی 4 زنجیره پلی پپتیدی نسبتاً کوچک (MW 16-24 kDa) است که با سرهای کروی مرتبط هستند. برخلاف اکتین، میوزین ماهیچه های اسکلتیفعالیت آنزیمی دارد و با اتصال به F-اکتین، هیدرولیز ATP را کاتالیز می کند. تمام زنجیره های سبک به Ca2+ متصل می شوند، توسط یک کیناز خاص فسفریله می شوند و به طور کلی در تنظیم فعالیت میوزین ATPase شرکت می کنند.

شکل 17.8. نمایش شماتیک ساختار رشته های ضخیم. پیکربندی فضایی میوزین نشان داده شده است.

مولکول میوزین شامل چندین منطقه مهم عملکردی است. نه چندان دور از وسط ناحیه ابرپیچ خطی، مکانی وجود دارد که مولکول توسط تریپسین تجزیه می شود. این آنزیم، همانطور که بود، مولکول را به 2 قسمت تقسیم می کند: یکی شامل سرهای کروی و بخشی از ناحیه ابرپیچ. قسمت دیگر شامل بخش باقی مانده از ناحیه ابرپیچ در انتهای C است. قسمت حاوی هد "مرومیوزین سنگین" (MW 350 kDa) نامیده می شود. قطعه C ترمینال "مرومیوزین سبک" (MW 125 kDa) نامیده می شود.

اهمیت محل اثر تریپسین بر روی مولکول میوزین این است که به طور شگفت انگیزی با مکانی در مولکول میوزین مطابقت دارد که به عنوان نوعی لولا عمل می کند و انرژی شیمیایی ATP را به یک پدیده کاملاً مکانیکی انقباض - آرامش تبدیل می کند. محل مهم دیگری که نقش مشابهی را ایفا می کند، تحت تأثیر آنزیم پروتئولیتیک دیگر، پاپائین است. پاپاین مولکول میوزین را بسیار نزدیک به سرهای کروی برش می دهد. به نظر می رسد دو قطعه و این قطعه ای است که در آن سر قرار دارد که فعالیت ATPase را نشان می دهد.

رشته های ضخیم از میوزین تشکیل می شوند. رشته ضخیم از تقریباً 400 مولکول میوزین، 200 مولکول در هر طرف خط M تشکیل شده است. این مولکول ها توسط پروتئین C (پروتئین "کلیپ")، پروتئین M-line و برهمکنش های آبگریز با یکدیگر نگه داشته می شوند. در نقطه ای که در محل عمل تریپسین قرار دارد، مرومیوزین سنگین از محور اصلی رشته ضخیم منحرف شده و تشکیل می شود. گوشه ی تیز. به همین دلیل، سر از نزدیک به اکتین رشته های نازک، که در فضای بین رشته های ضخیم قرار دارند، نزدیک می شود. مهمترین رویداد مولکولی قبل از انقباض عضلانی، اتصال تنظیم شده سرهای میوزین به اکتین رشته نازک است. متعاقباً اتفاق می افتد تغییر سریعترکیب میوزین در اطراف نقاط "لولا" عجیب و غریب قبلا ذکر شده، و اکتین محدود شده در جهت خط M حرکت می کند.

سهم اکتین در کل توده پروتئین های ماهیچه ای 25 درصد است. این یک مونومر پروتئین کروی با وزن مولکولی 43 کیلو دالتون به نام G-actin است. در حضور یون‌های منیزیم و غلظت فیزیولوژیکی یون‌ها در محلول، G-اکتین پلیمریزه می‌شود و رشته‌ای نامحلول تشکیل می‌دهد که به آن F-اکتین می‌گویند (شکل 17.9). دو پلیمر F-اکتین در یک مارپیچ به دور یکدیگر پیچیده می شوند. به این ترتیب ساختار اصلی نخ نازک شکل می گیرد. فیبر F-اکتین دارای ضخامت 6-7 نانومتر و ساختار تکرار شونده با تناوب 35.5 نانومتر است. نه G- و نه F-اکتین هیچ فعالیت کاتالیزوری ندارند.

برنج. 17.9.ساختار F-اکتین

هر زیر واحد G-actin دارای یک محل اتصال ATP/ADP است که در پلیمریزاسیون رشته نازک شرکت می کند. پس از تکمیل پلیمریزاسیون، رشته نازک توسط یک پروتئین - b-actinin پوشانده شده و تثبیت می شود. علاوه بر محل اتصال نوکلئوتیدی، هر مولکول G-اکتین دارای یک محل اتصال سر میوزین با میل ترکیبی بالا است. کار آن در ماهیچه های اسکلتی و قلبی توسط پروتئین های رشته ای نازک اضافی تنظیم می شود. بنابراین، پروتئین های اضافی چرخه انقباضی را کنترل می کنند.

اکتین و میوزین

علاقه بیوشیمی به فرآیندهایی که در انقباض ماهیچه‌ها اتفاق می‌افتد، نه تنها مبتنی بر توضیح مکانیسم‌های بیماری‌های عضلانی است، بلکه آنچه ممکن است مهم‌تر باشد، آشکار کردن مکانیسم تبدیل انرژی الکتریکی به انرژی مکانیکی، دور زدن مکانیسم‌های پیچیده کشش و انتقال است. .

به منظور درک مکانیسم و ​​فرآیندهای بیوشیمیایی که در انقباض عضلات رخ می دهد، لازم است ساختار فیبر عضلانی را بررسی کنیم. واحد ساختاری فیبر عضلانی Myofibrils است - دسته های پروتئینی که به طور خاص در امتداد سلول قرار دارند. میوفیبریل ها به نوبه خود از رشته های پروتئینی (رشته های) دو نوع - ضخیم و نازک ساخته می شوند. پروتئین اصلی رشته های ضخیم میوزین است و پروتئین اصلی رشته های نازک اکتین است. رشته های میوزین و اکتین جزء اصلی تمام سیستم های انقباضی بدن هستند. بررسی میکروسکوپی الکترونی آرایش دقیق رشته‌های میوزین و اکتین را در میوفیبریل نشان داد. واحد عملکردی میوفیبریل سارکومر است - بخشی از میوفیبریل بین دو صفحه Z. سارکومر شامل دسته‌ای از رشته‌های میوزین است که در وسط در امتداد به اصطلاح M-plate به هم وصل شده‌اند و رشته‌های اکتینی که از بین آنها عبور می‌کنند، که به نوبه خود به صفحات Z متصل می‌شوند.

مطالعه ساختار فیبرهای عضلانی در میکروسکوپ نوری خطوط عرضی آنها را آشکار کرد. مطالعات میکروسکوپی الکترونی نشان داده است که خطوط متقاطع به دلیل سازماندهی خاص پروتئین های انقباضی میوفیبریل ها - اکتین (وزن مولکولی 42000) و میوزین (وزن مولکولی حدود 500000) است. رشته های اکتین با یک رشته دوتایی که به شکل یک مارپیچ دوتایی با گامی در حدود 36.5 نانومتر پیچ خورده نشان داده می شوند. این رشته ها 1 میکرومتر طول و 6 تا 8 نانومتر قطر دارند که تعداد آنها به حدود 2000 می رسد و در یک انتها به صفحه Z متصل می شوند. مولکول های رشته مانند پروتئین تروپومیوزین در شیارهای طولی مارپیچ اکتین قرار دارند. با افزایش 40 نانومتر، یک مولکول از پروتئین دیگر، تروپونین، به مولکول تروپومیوزین متصل می شود. تروپونین و تروپومیوزین نقش مهمی در مکانیسم های تعامل بین اکتین و میوزین دارند. در وسط سارکومر، بین رشته های اکتین، رشته های ضخیم میوزین به طول حدود 1.6 میکرومتر وجود دارد. در یک میکروسکوپ پلاریزه، این ناحیه به صورت نواری با رنگ تیره (به دلیل انکسار دوگانه) قابل مشاهده است - یک دیسک A ناهمسانگرد. یک نوار سبکتر H در مرکز آن قابل مشاهده است.در حالت استراحت هیچ رشته اکتینی در آن وجود ندارد. در دو طرف دیسک A، نوارهای همسانگرد سبک قابل مشاهده است - دیسک های I که توسط رشته های اکتین تشکیل شده اند. در حالت استراحت، رشته های اکتین و میوزین کمی روی یکدیگر همپوشانی دارند به طوری که طول کل سارکومر حدود 2.5 میکرومتر است. میکروسکوپ الکترونی یک خط M را در مرکز باند H نشان داد - ساختاری که رشته‌های میوزین را نگه می‌دارد. برش عرضی یک فیبر عضلانی سازمان دهی شش ضلعی میوفیلامان را نشان می دهد: هر رشته میوزین توسط شش رشته اکتین احاطه شده است.

میکروسکوپ الکترونی نشان می دهد که در طرفین رشته میوزین برآمدگی هایی به نام پل های متقاطع وجود دارد. آنها نسبت به محور رشته میوزین با زاویه 120 درجه جهت گیری می کنند. بر اساس مفاهیم مدرن، پل عرضی از یک سر و یک گردن تشکیل شده است. سر پس از اتصال به اکتین، فعالیت فاز AT مشخصی پیدا می کند. گردن خاصیت ارتجاعی دارد و یک مفصل لولایی است، بنابراین سر پل متقاطع می تواند حول محور خود بچرخد. بیوشیمی میوزین اکتین

استفاده از فناوری میکروالکترود در ترکیب با میکروسکوپ تداخلی این امکان را فراهم کرده است که مشخص شود اعمال تحریک الکتریکی در ناحیه صفحه Z منجر به انقباض سارکومر می شود، در حالی که اندازه ناحیه دیسک A تغییر نمی کند و اندازه آن تغییر نمی کند. راه راه H و I کاهش می یابد. این مشاهدات نشان داد که طول رشته های میوزین تغییر نمی کند. نتایج مشابهی هنگام کشیده شدن عضله به دست آمد - طول ذاتی رشته های اکتین و میوزین تغییر نکرد. در نتیجه این آزمایش ها مشخص شد که ناحیه همپوشانی متقابل رشته های اکتین و میوزین تغییر کرده است. این حقایق به N. Huxley و A. Huxley اجازه داد تا به طور مستقل نظریه لغزش نخ را برای توضیح مکانیسم انقباض عضلانی ارائه دهند. بر اساس این نظریه، در طول انقباض، اندازه سارکومر به دلیل حرکت فعال رشته های نازک اکتین نسبت به رشته های ضخیم میوزین کاهش می یابد. در حال حاضر، بسیاری از جزئیات این مکانیسم روشن شده است و این نظریه تایید تجربی دریافت کرده است.

اکتین- یک پروتئین بافت عضلانی که همراه با پروتئین دیگری - میوزین - اکتومیوزین را تشکیل می دهد - جزء اصلی رشته های انقباضی فیبرهای عضلانی.

اکتین یک پروتئین ساختاری کروی است. وزن مولکولی 42000 دا. دو شکل وجود دارد: کروی و فیبریلار که در طی پلیمریزاسیون اکتین کروی در حضور یون‌های ATP و منیزیم ایجاد می‌شوند. هر مولکول اکتین دارای مناطقی است که مکمل نواحی خاصی در سر مولکول‌های میوزین هستند و می‌توانند با آن‌ها تعامل داشته باشند و اکتومیوزین، پروتئین اصلی انقباضی عضلات را تشکیل دهند. 1 سانتی متر ماهیچه حاوی حدود 0.04 گرم اکتین است. سیستم اکتین-میوزین در ساختارهای انقباضی مهره داران و بی مهرگان مشترک است. در سیوسول، اکتین عمدتاً با ATP مرتبط است، اما می تواند با ADP نیز متصل شود. کمپلکس ATP-اکتین سریعتر پلیمریزه می شود و کندتر از کمپلکس اکتین-ADP تجزیه می شود. اکتین یکی از فراوان ترین پروتئین ها در بسیاری از سلول های یوکاریوتی است که غلظت آن بیش از 100 میکرومولار است. همچنین یکی از بهترین پروتئین های حفظ شده است که بین موجوداتی مانند جلبک و انسان بیش از 5 درصد تفاوت ندارد.

ریز رشته ها رشته هایی از پروتئین اکتین با ماهیت غیر متاستاتیک در سیتوپلاسم سلول های یوکاریوتی هستند. قطر 4 ... 7 نانومتر. در زیر غشای پلاسمایی، ریز رشته‌ها شبکه‌هایی را تشکیل می‌دهند؛ در سیتوپلاسم، سلول‌ها دسته‌هایی از رشته‌های موازی یا یک ژل سه‌بعدی را تشکیل می‌دهند و اسکلت سلولی را تشکیل می‌دهند. آنها علاوه بر اکتین شامل سایر پروتئین های انقباضی میوزین، تروپومیوزین، اکتینین هستند که با پروتئین های عضلانی مربوطه و همچنین پروتئین های خاص (وینکولین، فراگمین، فیلامین و غیره) متفاوت هستند. ریز رشته ها با مونومرهای اکتین در تعادل دینامیکی هستند. میکروفیلامنت ها عناصر انقباضی اسکلت سلولی هستند و به طور مستقیم در تغییر شکل سلول در حین مسطح شدن، چسبیده به بستر، حرکت آمیبوئید، اندومیتوز، سیکلوز نقش دارند. سلول های گیاهیتشکیل حلقه سیتوتومی در سلول های حیوانی، نگهداری میکروویلی ها در سلول های روده بی مهرگان. برخی از پروتئین های گیرنده غشایی به طور غیر مستقیم به میکروفیلامنت ها متصل می شوند.

میوزین یک پروتئین بافت عضلانی است که همراه با پروتئین دیگری به نام اکتین، اکتومیوزین، جزء اصلی رشته های انقباضی رشته های عضلانی را تشکیل می دهد. میوزین یک پروتئین ساختاری کروی است.

مولکول میوزین از دو بخش تشکیل شده است: یک بخش میله ای شکل بلند ("دم") و یک بخش کروی که به یکی از انتهای آن متصل است که توسط دو "سر" یکسان نشان داده شده است. مولکول های میوزین در رشته میوزین به گونه ای قرار گرفته اند که سرها به طور منظم در تمام طول آن توزیع می شوند، به جز بخش میانی کوچکی که در آن وجود ندارد (منطقه "برهنه"). در جایی که رشته‌های اکتین و میوزین روی هم قرار می‌گیرند، سرهای میوزین می‌توانند به رشته‌های اکتین مجاور متصل شوند و انقباض عضلانی می‌تواند در نتیجه این تعامل رخ دهد.

انرژی برای انجام چنین کاری از طریق هیدرولیز ATP آزاد می شود. تمام سرهای میوزین فعالیت ATPase را نشان می دهند؛ اتصال سرهای میوزین به غلظت یون های Ca2 + در سارکوپلاسم بستگی دارد. میوزین ATPase از تعامل اکتین با میوزین فعال می شود. یون های Mg2+ می توانند این فرآیند را مهار کنند.

منابع

• 1. G. Dugas، K. Penny "شیمی بیورگانیک"، M.، 1983
• 2. D. Metzler “Biochemistry”, M., 1980
• 3. A. Leninger "مبانی بیوشیمی"، M.، 1985

بیوشیمی ورزش

ساختار و عملکرد فیبر عضلانی

3 نوع بافت عضلانی وجود دارد:

اسکلتی مخطط؛

قلب مخطط؛

صاف.

عملکرد بافت عضلانی

بافت اسکلتی مخطط - تقریباً 40٪ وزن کل بدن را تشکیل می دهد.

توابع آن:

پویا؛

استاتیک؛

گیرنده (به عنوان مثال، گیرنده های عمقی در تاندون ها - فیبرهای عضلانی داخل رحمی (دوکی شکل)).

رسوب - آب، مواد معدنی، اکسیژن، گلیکوژن، فسفات؛

تنظیم حرارت؛

واکنش های احساسی

بافت ماهیچه ای مخطط قلب.

عملکرد اصلی تزریق است.

ماهیچه صاف - دیواره اندام های توخالی و رگ های خونی را تشکیل می دهد.

عملکرد آن: - فشار را در اندام های توخالی حفظ می کند. - فشار خون را حفظ می کند؛

حرکت محتویات از طریق دستگاه گوارش و حالب را تضمین می کند.

ترکیب شیمیایی بافت ماهیچه ای

ترکیب شیمیایی بافت ماهیچه ای بسیار پیچیده است و تحت تاثیر عوامل مختلف تغییر می کند. میانگین ترکیب شیمیاییبافت ماهیچه ای که به خوبی آماده شده است: آب - 70-75٪ از توده بافت. پروتئین - 18-22٪؛ لیپیدها - 0.5-3.5٪؛ مواد استخراجی نیتروژنی - 1.0-1.7٪؛ مواد استخراجی بدون نیتروژن - 0.7-1.4٪؛ مواد معدنی - 1.0-1.5٪.

حدود 80 درصد از باقیمانده خشک بافت عضلانی را پروتئین ها تشکیل می دهند که خواص آن تا حد زیادی خواص این بافت را تعیین می کند.

MYOFIBRILS - عناصر انقباضی فیبر عضلانی. ساختار ظریف میوفیبریل ها

میوفیبریل ها فیبرهای نازکی هستند (قطر آنها 1-2 میکرون، طول 2-2.5 میکرون)، حاوی 2 نوع پروتئین انقباضی (پرتوفیبریل): رشته های نازک اکتین و رشته های ضخیم دو برابر میوزین. آنها به گونه ای چیده شده اند که 6 رشته اکتین در اطراف رشته های میوزین و 3 رشته میوزین در اطراف هر رشته اکتین وجود دارد. میوفیبریل ها توسط غشاهای Z به بخش های جداگانه تقسیم می شوند - سارکومرها که در قسمت میانی آن عمدتا رشته های میوزین وجود دارد، رشته های آاکتین در طرفین سارکومر به غشاهای Z متصل می شوند. (قابلیت‌های متفاوت اکتین و میوزین برای شکست نور به ماهیچه در حالت استراحت ظاهری مخطط در میکروسکوپ نوری می‌دهد.)

رشته های اکتین حدود 20 درصد وزن خشک میوفیبریل ها را تشکیل می دهند. اکتین از دو شکل پروتئین تشکیل شده است: 1) شکل کروی - به شکل مولکول های کروی و 2) مولکول های ترونومیوزین میله ای شکل که به شکل مارپیچ های دو رشته ای به یک زنجیره بلند پیچیده شده اند. در امتداد این رشته دوگانه اکتین، هر چرخش شامل 14 مولکول اکتین کروی (7 مولکول در هر دو طرف)، مانند یک رشته مهره، و همچنین محل های اتصال Ca2+ است. این مراکز حاوی پروتئین خاصی (تروپونین) هستند که در تشکیل پیوندهای اکتین-میوزین نقش دارد.

میوزین از رشته های پروتئینی موازی تشکیل شده است (این قسمت به اصطلاح مرومیوزین سبک است). در هر دو انتها گردن هایی وجود دارد که به طرفین با ضخیم شدن - سر (این قسمت مرومیوزین سنگین است) وجود دارد که به لطف آن پل های متقاطع بین میوزین و اکتین ایجاد می شود.

ویژگی های فیزیکوشیمیاییو سازماندهی ساختاری پروتئین های انقباضی (میوزین و اکتین). تروپومیوزین و تروپونین.

پروتئین های میوفیبریلار شامل پروتئین های انقباضی میوزین، اکتین و اکتومیوزین و همچنین پروتئین های تنظیم کننده تروپومیوزین، تروپونین و آلفا و بتا اکتین است. پروتئین های میوفیبریلار عملکرد انقباضی عضلانی را فراهم می کنند.

میوزین یکی از اصلی ترین پروتئین های منقبض عضلانی است که حدود 55 درصد از کل پروتئین های عضلانی را تشکیل می دهد. از رشته های ضخیم (رشته های) میوفیبریل ها تشکیل شده است. وزن مولکولی این پروتئین در حدود 470000 است.مولکول میوزین دارای قسمت فیبریلی بلند و ساختارهای کروی (سر) است. بخش فیبریل مولکول میوزین دارای ساختار دو مارپیچ است. این مولکول از شش زیر واحد تشکیل شده است: دو زنجیره پلی پپتیدی سنگین (وزن مولکولی 200000) و چهار زنجیره سبک (وزن مولکولی 1500-2700) که در قسمت کروی قرار دارند. عملکرد اصلی بخش فیبریل مولکول میوزین توانایی تشکیل دسته های منظم از رشته های میوزین یا پروتوفیبریل های ضخیم است. مرکز فعال ATPase و مرکز اتصال اکتین بر روی سر مولکول میوزین قرار دارند، بنابراین هیدرولیز ATP و تعامل با رشته های اکتین را تضمین می کنند.

اکتین دومین پروتئین ماهیچه ای انقباضی است که اساس رشته های نازک را تشکیل می دهد. دو شکل آن شناخته شده است: G-اکتین کروی و F-اکتین فیبریلار. اکتین گلوبولار یک پروتئین کروی با وزن مولکولی 42000 است که حدود 25 درصد از کل توده پروتئین عضلانی را تشکیل می دهد. در حضور کاتیون‌های منیزیم، اکتین تحت پلیمریزاسیون غیرکووالانسی قرار می‌گیرد و رشته‌ای نامحلول به شکل مارپیچ به نام F-actin تشکیل می‌دهد. هر دو شکل اکتین فعالیت آنزیمی ندارند. هر مولکول G-اکتین قادر به اتصال یک یون کلسیم است که نقش مهمی در شروع انقباض دارد. علاوه بر این، مولکول G-اکتین به طور محکم به یک مولکول ATP یا ADP متصل می شود. اتصال ATP توسط G-actin معمولاً با پلیمریزاسیون آن با تشکیل F-اکتین و جدا شدن همزمان ATP به ADP و فسفات همراه است. ADP به اکتین فیبریلار متصل می ماند.

تروپومیوزین یک پروتئین ساختاری از رشته اکتین است که یک مولکول دراز به شکل یک رشته است. به نظر می رسد دو زنجیره پلی پپتیدی آن به دور رشته های اکتین می پیچند. در انتهای هر مولکول تروپومیوزین پروتئین های سیستم تروپونین وجود دارد که وجود آنها مشخصه ماهیچه های مخطط است.

تروپونین یک پروتئین تنظیم کننده رشته اکتین است. از سه زیر واحد تشکیل شده است: TnT، Tnl و TnS. تروپونین T (TnT) واسطه اتصال این پروتئین ها به تروپومیوزین است. تروپونین I (Tnl) تعامل اکتین با میوزین را مسدود می کند (مهار). تروپونین C (TnC) یک پروتئین اتصال دهنده کلسیم با ساختار و عملکرد مشابه پروتئین کالمودولین است که به طور طبیعی وجود دارد. تروپونین C مانند کالمودولین چهار یون کلسیم را به ازای هر مولکول پروتئین متصل می کند و وزن مولکولی آن 17000 است و در حضور کلسیم، ترکیب تروپونین C تغییر می کند که منجر به تغییر موقعیت Tn نسبت به اکتین می شود و در نتیجه در دهانه مرکز تعامل بین اکتین و میوزین.

بنابراین، رشته نازک میوفیبریل عضله مخطط از F-اکتین، تروپومیوزین و سه جزء تروپونین تشکیل شده است. علاوه بر این پروتئین ها، پروتئین اکتین در انقباض عضلانی نقش دارد. در ناحیه خط Z یافت می شود که انتهای مولکول های F-اکتین رشته های نازک میوفیبریل ها به آن متصل است.

البته وظیفه اصلی یک سلول ماهیچه صاف انقباض است. پروتئین های انقباضی در درجه اول مسئول اجرای این عملکرد هستند - اکتین و میوزین . تعامل بین اکتین و میوزین توسط تعدادی از فرآیندها تنظیم می شود که در فصل "تنظیم انقباض" مورد بحث قرار می گیرد.

اکتین

پروتئین اکتین جزء مهمی از اسکلت سلولی است و تقریباً در تمام سلول های حیوانی و گیاهی یافت می شود. اکتین به دلیل توانایی آن در فعال کردن هیدرولیز ATP نام خود را دریافت کرد. میوفیلامنت های اکتین - دارای طول بیش از 1 میکرون، ضخامت 3-8 نانومتر و به اجسام متراکم متصل هستند. حدود 12 رشته اکتین رشته های میوزین را به شکل روزت احاطه کرده اند. ریز رشته های اکتین از زیر واحدهای کروی تشکیل شده اند جی اکتین - مونومرهای اکتین (قطر 5.6 نانومتر و وزن مولکولی 42000 دالتون) که به فیبریل تبدیل می شوند. اف-اکتین . اکتین توسط زنجیره های مارپیچی در هم تنیده F-اکتین تشکیل می شود.

فرآیند پلیمریزاسیون زیر واحدهای کروی G-اکتین به دلیل توانایی اکتین در ایجاد تماس های بین مولکولی پس از هیدرولیز ATP به ADP و فسفات معدنی امکان پذیر است. مونومرهای اکتین به ترتیب خاصی در یک پلیمر جمع می شوند و پلیمریزاسیون اکتین با فعال شدن انقباض آغاز می شود. فرآیند پلیمریزاسیون و پلیمریزاسیون اکتین توسط پروتئین های خاصی تنظیم می شود. به عنوان مثال، پروتئین خاصی به نام پروفیل وجود دارد که با تشکیل کمپلکس با اکتین کروی، با پلیمریزاسیون اکتین مقابله می کند. پروتئین های خاصی (به عنوان مثال، سیتوکالاسین D) وجود دارد که به اکتین متصل می شود و آن را "کلاه" می کند، به عنوان مثال. نوعی کلاهک را در یک انتهای اکتین پلیمریزاسیون تشکیل می دهند و در نتیجه فرآیند پلیمریزاسیون را تنظیم می کنند. پروتئین‌هایی (لاترونکولین A) وجود دارند که از پلیمریزاسیون اکتین کروی جلوگیری می‌کنند و پروتئین‌هایی که رشته‌های اکتین را به قطعات کوتاه «برش می‌دهند». برعکس، پروتئین‌هایی وجود دارند که قبلاً رشته‌های اکتینی را با «پیوند متقاطع» تشکیل داده‌اند و دسته‌های سفت و سخت منظمی از رشته‌های اکتین یا شبکه‌های منعطف با مش بزرگ را تشکیل می‌دهند (شکل 3). .

در بافت مهره داران، 6 ایزوفرم اکتین یافت شد که مشتقات ژن های مختلف هستند و در توالی اسید آمینه متفاوت هستند. ایزوفرم α در سلول های ماهیچه صاف عروق و ایزوفرم γ اکتین در ماهیچه های صاف دستگاه گوارش وجود دارد.

شکل 3.فیبریل F-اکتین (a). طرح فرآیند پلیمریزاسیون و پلیمریزاسیون رشته های اکتین (ب). P - فسفات معدنی.

میوزین

در حال حاضر بیش از ده ایزوفرم مختلف از میوزین کشف شده است. میوزین عضله اسکلتی با جزئیات بیشتر مورد مطالعه قرار گرفته است. عضله صاف ایزوفرم های میوزین خود را دارد.

رشته های میوزین - طولی در حدود 0.5 میکرومتر و ضخامتی بین 12-15 نانومتر دارند؛ آنها از چندین مولکول مونومرهای میوزین تشکیل شده اند. میوزین ماهیچه صاف متعلق به میوزین های کلاس II، به اصطلاح میوزین کلاسیک است که از دو زنجیره سنگین (با وزن مولکولی 200 - 250 کیلو دالتون، طول 150 نانومتر و ضخامت 1.52 نانومتر) تشکیل شده است. مولکول میوزین از زیرواحدهای مرومیوزین تشکیل شده است: 1) مرومیوزین سبک، که میله یا دم رشته میوزین را تشکیل می دهد. و 2) مرومیوزین سنگین، متشکل از قطعه S-1، که سر را تشکیل می دهد، و قطعه S-2 (ناحیه لولا)، که در مجاورت میله رشته میوزین قرار دارد و قطعه S-1 را به نور متصل می کند. زیر واحد مرومیوزین (شکل 4). تمایل دم های مونومر به تعامل منظم با یکدیگر، زمینه ساز تشکیل رشته ها است. روی سر میوزین دو زنجیره سبک - تنظیمی و اصلی، با وزن مولکولی 18 - 28 کیلو دالتون وجود دارد که در تعامل میوزین با اکتین نقش دارند. فرض بر این است که در غیاب یون های Ca2+، زنجیره های سبک در اطراف ناحیه لولای زنجیره سنگین میوزین پیچیده می شوند که به طور قابل توجهی تحرک آن را محدود می کند. در این حالت، سر میوزین قادر به حرکت نسبت به رشته اکتین نیست. در حضور یون های Ca2+، تحرک در ناحیه سر به شدت افزایش می یابد و پس از هیدرولیز ATP، سر میوزین می تواند در امتداد رشته های اکتین حرکت کند.

شکل 4.ساختار ماکرومولکول میوزین (توضیح در متن).

رشته‌های میوزین در سلول‌های عضلانی صاف همیشه در زیر میکروسکوپ قابل تشخیص نیستند، بنابراین اعتقاد بر این است که با هر انقباض عضله صاف تشکیل شده و به‌طور برگشت‌پذیر متلاشی می‌شوند. میوزین عضله صاف به طور قابل توجهی با میوزین اسکلتی تفاوت دارد زیرا در حضور غلظت فیزیولوژیکی ATP در ترکیب به اصطلاح چین خورده (10S) قرار دارد. در این ترکیب، بخشی از مونومر میوزین تقریباً 1/3 از انتهای دم با ناحیه گردن تعامل دارد. در این حالت، فعل و انفعالات درون مولکولی در میوزین عضله صاف بر بین مولکولی غالب است، ارتباط دم رخ نمی دهد و تعادل به سمت میوزین مونومر تغییر می کند. مولکول های میوزین در یک ترکیب باز (6S) وارد واکنش پلیمریزاسیون می شوند (شکل 5). میوزین عضله صاف زمانی که زنجیره سبک آن توسط یک آنزیم خاص به نام زنجیره سبک کیناز میوزین فسفریله شود یا با پروتئین KRP (پروتئین مربوط به کیناز) فسفریله شود، پلیمریزه می شود.

رشته‌های میوزین ماهیچه‌های اسکلتی که به خوبی مطالعه شده‌اند به رشته‌های دمبل‌شکل دوقطبی تبدیل می‌شوند که در آن سرهای میوزین به صورت شعاعی در اطراف محور رشته در دو طرف قرار دارند، در حالی که بخش مرکزی مولکول حاوی سر نیست. برخلاف رشته های اسکلتی، رشته های میوزین عضله صاف دارای قطبیت جانبی هستند، یعنی. سر مولکول های میوزین در یک صفحه در دو طرف رشته در تمام طول آن قرار دارند و جهت مخالف دارند (شکل 5).

سرعت تفکیک دایمرها از رشته به طور مستقیم با طول آن متناسب است، بنابراین رشد رشته های میوزین دوقطبی در عضلات اسکلتی خود محدود شونده است. این اثر در رشته های میوزین عضله صاف (که دارای قطبیت جانبی هستند) مشاهده نمی شود و بنابراین آنها می توانند طول خود را در محدوده وسیعی به دلیل اضافه شدن معادل مولکول های جدید میوزین تغییر دهند و امکان حرکت رشته های اکتین را در فواصل طولانی فراهم کنند. به احتمال زیاد، سازماندهی مشابهی از رشته های میوزین عضله صاف، زمینه ساز توانایی عضلات صاف برای ایجاد کوتاه شدن قابل توجه است.

شکل 5.مدل رشته میوزین عضله صاف. A - ترکیب تاخورده، B - ترکیب باز، C - میوزین عضله صاف پلیمریزه شده، D - میوزین عضله اسکلتی پلیمریزه شده.

سلول های ماهیچه صاف فاقد پروتئین تروپونین هستند، در عوض، پروتئینی مشابه ساختاری در سارکوپلاسم وجود دارد. کالمودولین . Ca 2+ بیشتر عملکردهای فیزیولوژیکی خود را با برهمکنش با پروتئین های خاص اتصال Ca 2 + انجام می دهد که هم عملکردهای سنجشی و تنظیمی Ca 2 + را انجام می دهند. این پروتئین در سلول های ماهیچه صاف کالمودولین است. در اصل، کالمودولین در تمام فرآیندهای وابسته به Ca2+ در سلول نقش دارد. غلظت کل درون سلولی کالمودولین در سلول به طور قابل توجهی کمتر از غلظت کل اهداف درون سلولی آن است که به آن اجازه می دهد تا نوعی عامل تنظیم کننده محدود کننده باشد. کمپلکس Ca2+/calmodulin برای فعال شدن زنجیره سبک کیناز میوزین و شروع انقباض مورد نیاز است. از سوی دیگر، پروتئین فسفاتاز وابسته به Ca2+ / کالمودولین باعث دفسفوریلاسیون زنجیره های سبک میوزین می شود که منجر به آرامش می شود. پروتئین کیناز II وابسته به Ca 2 + / کالمودولین، موجود در سلول های ماهیچه صاف، واسطه بسیاری از مسیرهای سیگنال دهی داخل سلولی وابسته به Ca2+ است.

تابع تروپومیوزیندر غیاب تروپونین در سلول عضله صاف کاملاً مشخص نیست، با این حال، اکنون شواهد تجربی از مشارکت تروپومیوزین در تنظیم چرخه تشکیل پل متقاطع و در روند مهار فعالیت ATPase اکتومیوزین وجود دارد. توسط caldesmon.

بنابراین، اگر دستگاه انقباضی یک سلول عضله صاف را با عضله اسکلتی مقایسه کنیم، می توان اشاره کرد که ویژگی های ساختاری متمایز عبارتند از: 1) عدم وجود سارکومر. 2) نسبت ناکافی رشته های اکتین و میوزین در حالت استراحت: رشته های اکتین به طور قابل توجهی بیشتر است. 3) رشته های اکتین طولانی تر از ماهیچه های اسکلتی هستند. 4) یک آنالوگ از خط Z است بدن متراکم و پلاک های متراکم; 5) آنالوگ تروپونین C یک پروتئین است کالمودولین; 6) آنالوگ T-tubule - caveolae; 7) شبکه سارکوپلاسمی در سلول ماهیچه صاف کمتر از سلول اسکلتی توسعه یافته است.

میکروفیلامنت ها(رشته های اکتین) از اکتین، پروتئینی که بیشترین فراوانی را در سلول های یوکاریوتی دارد، تشکیل شده است. اکتین می تواند به عنوان یک مونومر وجود داشته باشد ( جی اکتین، "اکتین کروی") یا پلیمر (F-اکتین، "اکتین فیبریلار"). جی اکتین یک پروتئین کروی نامتقارن (42 کیلو دالتون) است که از دو حوزه تشکیل شده است. با افزایش قدرت یونی، G-اکتین به طور برگشت پذیر تجمع می یابد و یک پلیمر خطی سیم پیچی به نام F-actin را تشکیل می دهد. مولکول G-اکتین حامل یک مولکول ATP (ATP) است که به شدت متصل می شود، که وقتی به F-اکتین تبدیل می شود، به آرامی به ADP (ADP) هیدرولیز می شود، یعنی F-اکتین ویژگی های ATPase را نشان می دهد.

هنگامی که G-اکتین به F-اکتین پلیمریزه می شود، جهت همه مونومرها یکسان است، بنابراین F-اکتین دارای قطبیت است. الیاف F-اکتین دارای دو سر با بار مخالف هستند - (+) و (-) که با سرعت های مختلف پلیمریزه می شوند. این انتهای توسط پروتئین های خاصی تثبیت نمی شوند (مثلاً در سلول های عضلانی)، و در غلظت بحرانی G-اکتین، انتهای (+) طولانی و انتهای (-) کوتاه می شود. در شرایط تجربی، این فرآیند می تواند توسط سموم قارچی مهار شود. مثلا، فالویدین(زهر وزغ) به انتهای (-) متصل می شود و از پلیمریزاسیون جلوگیری می کند، در حالی که سیتوکالاسین(سمی از قارچ های کپک با خواص سیتواستاتیک) به انتهای (+) چسبیده و پلیمریزاسیون را مسدود می کند.

پروتئین های مرتبط با اکتین. بیش از 50 نوع مختلف پروتئین در سیتوپلاسم سلول ها وجود دارد که به طور خاص با G-actin و F-actin تعامل دارند. این پروتئین ها عملکردهای مختلفی را انجام می دهند: آنها حجم مخزن G-اکتین را تنظیم می کنند. پروفایل، بر سرعت پلیمریزاسیون G-اکتین تأثیر می گذارد ( ویلینتثبیت انتهای رشته های F-اکتین ( fragin, بتا اکتینین، رشته ها را به هم یا با اجزای دیگر (مانند ویلین, α-اکتینین, اسپکترین, مارکز) یا مارپیچ دوگانه F-اکتین را از بین ببرید ( ژلسولین). فعالیت این پروتئین ها توسط یون های Ca2+ و پروتئین کینازها تنظیم می شود.

مقالات در بخش "اسکلت سلولی: ترکیب":

• A. Aktin

یک دیرینه شناس مشهور جهان علم پیشگامانه ای را فاش می کند که بر داستان های علمی تخیلی برتری دارد: چگونه یک دایناسور زنده پرورش دهیم بیش از یک دهه پس از ژوراسیک...